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第691章 接二连三（第2页）

论文名称为《SFR-1变构开关的磷酸化密码与信号整合逻辑》

这篇紧随其后的工作，由罗伯特·莱夫科维茨教授作为共同通讯作者。

它深入解剖了SFR-1作为分子决策器的核心，也就是那个被初步揭示的“变构开关”

。

在“方舟”

超算的助力下，团队通过海量的分子动力学模拟与深度学习分析，不仅精准定位了控制SFR-1构象变化的关键磷酸化位点集群，更揭示了其独特的“信号整合逻辑”

。

论文首次提出“磷酸化密码”

的概念：SFR-1并非简单地响应单一信号，而是通过其表面多个特定磷酸化位点的不同组合与时序，来解读上游激酶网络传递的复杂指令。

例如，只有当位点A和位点b被依次磷酸化，而位点c保持去磷酸化状态时，SFR-1才会稳定在与特定GpcR构象高亲和力结合的状态，从而启动对应的囊泡运输程序。

“这就像一套复杂的生物分子密码锁。”

罗伯特在论文中形象地比喻：“细胞通过操控这套密码，实现了对下游运输事件无比精细的特异性和可塑性调控。”

这项工作将“枢纽”

的概念从简单的“连接器”

提升到了“智能信息处理器”

的高度，引起了信号转导领域的巨大反响。

紧接着，埃琳娜·沃森负责的研究工作也产出了卓越的成果。

也就是第三篇论文的名字：“孤儿domain”

的精准识别机制与膜脂微环境的协同作用。”

这篇由埃琳娜·沃森主导结构生物学部分的工作，则聚焦于那个神秘的“孤儿domain”

。

利用“方舟”

升级版的量子力学、分子力学计算模块，结合更高分辨率的冷冻电镜结构，团队彻底揭开了其“精准识别”

的面纱。

他们发现，“孤儿domain”

并非孤军奋战。

其与目标SNARE蛋白的特异性结合，强烈依赖于所处的膜脂微环境。

特定的磷脂分子（如pIp2）会与“孤儿domain”

形成短暂的“脂质-蛋白复合物”

，这种复合物的形成，如同给“钥匙”

进行了最后的校准，极大地增强了其与“锁”

（特定SNARE复合物）的匹配精度和稳定性。

“这不仅是一把钥匙配一把锁。”

埃琳娜在结论中写道：“而是钥匙在正确的锁孔环境里，才能完美转动。”

这一发现揭示了局部膜环境在细胞区室化调控中的主动作用，超越了将膜仅仅视为被动屏障的传统观点。

当然，除了陆时羡以外，这次获益最大的无疑是赵栋梁。